Inhalt

• Inhaltsstoffe: Unterschied zwischen globulären Proteinen und Faserproteinen
• Hauptunterschied
• Vergleichstabelle
• Globular Protein
• Faseriges Protein
• Hauptunterschiede

Inhaltsstoffe: Unterschied zwischen globulären Proteinen und Faserproteinen

• Hauptunterschied
• Vergleichstabelle
• Globular Protein
• Faseriges Protein
• Hauptunterschiede

Hauptunterschied

Die am häufigsten vorkommende Art von Proteinen ist kugelförmig und im Gegensatz zu den anderen als globuläre Proteine ​​bekannten Arten leicht wasserlöslich. Die Art von Proteinen, die nur bei Tieren vorkommt und eine stabartige Form hat, die wie ein um eine Struktur gewickelter Draht aussehen kann, wird zu faserigen Proteinen.

Vergleichstabelle

Basis	Globular Protein	Faseriges Protein
Definition	Die am häufigsten vorkommenden Arten von Proteinen sind kugelförmig und im Gegensatz zu den anderen Arten leicht wasserlöslich.	Die Art von Proteinen, die nur bei Tieren vorkommt und eine stabartige Form hat, die wie ein um eine Struktur gewickelter Draht aussehen kann.
Unterscheidung	Der andere Name, der für solche Arten von Proteinen verwendet wird, umfasst die Sphäroproteine, da sie eine sphärische Form haben und neben faserigen, membranartigen und ungeordneten Proteinen am häufigsten vorkommen.	Ein anderer Name, der für solche Typen verwendet wird, umfasst die Skleroproteine ​​und wird meistens als Speicherprotein verwendet, das nützlich wird, wenn der Mangel an solcher Nahrung im Körper vorhanden ist.
Natur	Unlöslich in Wasser.	Löslich in Wasser, Säuren und Basen.
Beispiel	Seide, Wolle und Haut.	Ei, Milch und andere.

Globular Protein

Die am häufigsten vorkommende Art von Proteinen ist kugelförmig und in Wasser leicht löslich, im Gegensatz zu den anderen Arten, die als globuläre Proteine ​​bekannt werden. Der andere Name, der für solche Arten von Proteinen verwendet wird, umfasst die Sphäroproteine, da sie eine sphärische Form haben und neben faserigen, membranartigen und ungeordneten Proteinen am häufigsten vorkommen. Wie bei allen Proteinen umfasst die essentielle Struktur von globulären Proteinen ein Polypeptid oder eine Kette von Aminosäuren, die unter Verwendung von Peptidbindungen verbunden sind. Wasserstoffbrücken zwischen Carboxyl- und Aminansammlungen der Aminosäuren tragen zur Trägerstruktur bei, die in globulären Proteinen Alpha-Helices, Beta-Faltblätter oder beides enthalten kann.

Globuläre Proteine ​​werden in einem solchen Ausmaß kollabiert, dass ihre Tertiärstruktur aus den außen orchestrierten polaren oder hydrophilen Aminosäuren und den unpolaren oder hydrophoben Aminosäuren in der dreidimensionalen Form besteht. Dieser Spielplan überwacht die Löslichkeit von globulären Proteinen in Wasser. Globuläre Proteine ​​sind möglicherweise stabil, da die freie Vitalität, die beim Kollabieren des Proteins in seine lokale Compliance freigesetzt wird, gering ist. Dies liegt daran, dass das Kollabieren von Proteinen entropische Kosten erfordert. Da eine essentielle Abfolge einer Polypeptidkette verschiedene Anpassungen formen kann, beschränkt die lokale Kugelstruktur ihre Compliance sozusagen auf einige wenige. Ein Teil des Problems der Proteinkollabierung besteht darin, dass nur wenige nichtkovalente, schwache Verbindungen vorliegen, z. B. Wasserstoffbrückenbindungen und Van-der-Waals-Assoziationen. Bei einigen Systemen wird derzeit die Komponente des Proteinkollabierens in Betracht gezogen. Selbst im denaturierten Zustand des Proteins kann es in die richtige Struktur gebracht werden.

Faseriges Protein

Die Art von Proteinen, die nur bei Tieren vorkommt und eine stabartige Form hat, die wie ein um eine Struktur gewickelter Draht aussehen kann, wird als faserige Proteine ​​bezeichnet. Ein anderer Name, der für solche Typen verwendet wird, umfasst die Skleroproteine ​​und wird meistens als Speicherprotein verwendet, das nützlich wird, wenn der Mangel an solcher Nahrung im Körper vorhanden ist. Fadenförmige Proteine, auch Skleroproteine ​​genannt, sind lange filamentöse Proteinatome. Fadenförmige Proteine ​​rahmen "Pol" - oder "Draht" -ähnliche Formen ein und sind latente Hilfs- oder Kapazitätsproteine. Sie sind wasserunlöslich. Sehnenproteine ​​werden typischerweise verwendet, um Bindegewebe, Bänder, Knochen und Muskelfasern aufzubauen.

Ein Faserprotein ist ein Protein mit einer gestreckten Form. Fadenförmige Proteine ​​unterstützen Zellen und Gewebe. In zwei faserigen Proteinen, α-Keratin und Kollagen, sind außergewöhnliche Arten von Helices vorhanden. Diese Proteine ​​rahmen lange Filamente ein, die einen wesentlichen Teil des menschlichen Körpers bilden. Sehnenproteine ​​werden von globulären Proteinen an ihrem filamentösen, verlängerten Gerüst erkannt. Zusätzlich haben fadenförmige Proteine ​​im Gegensatz dazu eine geringe Löslichkeit in Wasser und eine hohe Löslichkeit von globulären Proteinen in Wasser.

Ein bedeutender Teil von ihnen nimmt wesentliche Teile in Kreaturenzellen und -geweben ein und hält die Dinge zusammen. Sehnenproteine ​​haben aminokorrosive Sequenzen, die eine bestimmte Art von optionaler Struktur unterstützen, die wie diese spezifische mechanische Eigenschaften der Proteine ​​aufweisen. Das menschliche Haar gibt einen guten Überblick darüber, wie stark sehnige Proteine ​​die Primärkapazität haben. Das Hauptprotein im Haar heißt Alpha-Keratin. Obwohl es noch unklar ist, wie Proteine ​​im Allgemeinen zunehmen, hat eine neue Bestätigung das Verständnis vorangetrieben.

Hauptunterschiede

1. Die am häufigsten vorkommende Art von Proteinen ist kugelförmig und in Wasser leicht löslich, im Gegensatz zu den anderen Arten, die als globuläre Proteine ​​bekannt werden. Die Klasse der Proteine, die nur bei Tieren vorkommt und eine stabartige Form hat, die wie ein um eine Struktur gewickelter Draht aussehen kann, wird als faserige Proteine ​​bezeichnet.
2. Der andere Name, der für solche Arten von Proteinen verwendet wird, umfasst die Sphäroproteine, da sie eine sphärische Form haben und neben faserigen, membranartigen und ungeordneten Proteinen am häufigsten vorkommen.
3. Ein anderer Name, der für solche Typen verwendet wird, umfasst die Skleroproteine ​​und wird meistens als Speicherprotein verwendet, das nützlich wird, wenn der Mangel an solcher Nahrung im Körper vorhanden ist.
4. Die faserigen Proteine ​​haben nicht die Eigenschaft, sich in Wasser aufzulösen und bleiben daher unlöslich. Andererseits sind die globulären Proteine ​​in Wasser und sogar in Säuren und Basen unlöslich.
5. Die Anziehungskraft, die zwischen den Molekülen für faserige Proteine ​​besteht, bleibt viel stärker. Andererseits hat die Stärke der Anziehung, die zwischen den globulären Proteinen besteht, eine schwache Wasserstoffbindung.
6. Der primäre Typ von Faserproteinen umfasst Seide, Wolle und Haut. Auf der anderen Seite gehören zu den Haupttypen globulärer Proteine ​​Ei, Milch und andere.