Hämoglobin vs. Myoglobin

Autor: Laura McKinney
Erstelldatum: 9 April 2021
Aktualisierungsdatum: 5 Kann 2024
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Hämoglobin vs. Myoglobin - Gesundheit
Hämoglobin vs. Myoglobin - Gesundheit

Inhalt

Der Hauptunterschied zwischen Hämoglobin und Myoglobin besteht darin, dass Hämoglobin in roten Blutkörperchen gefunden wird und eine tetramere Struktur aufweist, während Myoglobin in Muskeln gefunden wird und eine monomere Struktur aufweist.


Sowohl Hämoglobin als auch Myoglobin sind Proteine ​​mit Sauerstofftransportkapazität. Da die Grundfunktion beider Proteine ​​gleich ist, weisen sie jedoch viele Unterschiede auf. Hämoglobin ist in roten Blutkörperchen vorhanden. Myoglobin kommt hauptsächlich in Muskelzellen vor.

Hämoglobin besteht aus Häm und Globinkette. Häm besteht weiterhin aus Eisen und Protoporphyrin. Die Struktur von Hämoglobin ist tetramer. Zwei seiner Polypeptidketten sind Alpha-Ketten und zwei Beta-Ketten. Während die Struktur des Myoglobins monomer ist. Es enthält eine einzelne Polypeptidkette. Myoglobin besteht aus Häm und vier Pyrrolringen, die über Methinbrücken verbunden sind.

Hämoglobin wird auch als Hb geschrieben, während Myoglobin als Mb geschrieben wird. Die Schlüsselrolle des Hämoglobins ist die Übertragung von Sauerstoff auf die gesamten Körperzellen, wenn das Blut im Körper zirkuliert. Während Myoglobin nur die Muskeln mit Sauerstoff versorgt. Myoglobin transportiert Sauerstoff vom Hämoglobin zu den Mitochondrien der Muskelzelle. Dieser Sauerstoff wird bei der Atmung zur Energieerzeugung verwendet. Hämoglobin hat eine höhere Affinität für Kohlenmonoxid als Sauerstoff, während Myoglobin keine Affinität für CO aufweist. Hämoglobin kann auch an CO2, NO und Wasserstoffionen binden.


Die Funktionen von Hämoglobin können wie folgt beschrieben werden: es gibt dem Blut eine rote Farbe aufgrund des Vorhandenseins von Eisen. Es ist der Träger von Sauerstoff und CO2. Es spielte die Rolle des physiologisch aktiven Kataboliten. Es hält den pH-Wert des Blutes aufrecht. Es spielt auch eine Rolle im Stoffwechsel von Erythrozyten. Die Funktionen von Myoglobin können wie folgt beschrieben werden: Es hat die Fähigkeit, Sauerstoff zu speichern, wodurch der Muskel effektiver arbeitet. Es hilft dem Körper auch in anaeroben Situationen und beim Verhungern. Myoglobin spielt auch eine Rolle bei der Regulierung der Körpertemperatur. Das zentrale Metall in beiden Proteinen ist Eisen und beide sind kugelförmige Proteine. Der Ligand beider Proteine ​​ist Sauerstoff. Die Arten von Hämoglobin sind Hb-A1, Hb-A2, Hb-A3, embryonales Hämoglobin, fötales Hämoglobin und glykosyliertes Hämoglobin. Myoglobin wird nicht weiter in Typen unterteilt.


Inhaltsstoffe: Unterschied zwischen Hämoglobin und Myoglobin

  • Vergleichstabelle
  • Was ist Hämoglobin?
  • Was ist Myoglobin?
  • Hauptunterschiede
  • Fazit

Vergleichstabelle

Basis Hämoglobin Myoglobin
Definition Es ist ein Protein, das in roten Blutkörperchen vorkommt und eine Sauerstofftransportkapazität hat.Es ist ein Protein, das in Muskelzellen vorkommt. Es hat auch eine Sauerstofftragfähigkeit.
Komposition Es besteht aus Häm- und Globinketten. Häm besteht weiterhin aus Eisen und Protoporphyrin.Es besteht aus Häm und vier Pyrrolringen, die über Methinbrücken verbunden sind.
Polypeptidketten Zwei seiner Polypeptidketten sind alpha und zwei beta.Es enthält eine einzelne Polypeptidkette.
Strukturtyp Es hat eine tetramere Struktur.Es hat eine monomere Struktur.
Bindungs- und Aufbewahrungsmöglichkeit Es hat die Fähigkeit, Sauerstoff zu binden, kann aber keinen Sauerstoff speichern.Es kann Sauerstoff binden und auch speichern.
Untertypen Die Arten von Hämoglobin sind Hb-A1, Hb-A2, Hb-A3, embryonales Hämoglobin, fötales Hämoglobin und glykosyliertes Hämoglobin.Myoglobin wird nicht weiter in Subtypen unterteilt.
Zentralmetall und Ligand Zentralmetall ist Atom und Ligand ist Sauerstoff.Zentralmetall ist das Atom Eisen und der Ligand ist Sauerstoff.
Affinität zu anderen Gasen Es hat mehr Affinität zu CO als zu Sauerstoff. Es kann auch mit CO2, NO und Wasserstoffionen binden.Es hat die Fähigkeit, nur mit Sauerstoff zu binden.
Funktion Es transportiert Sauerstoff im ganzen Körper, wenn das Blut zirkuliert.Es transportiert Sauerstoff vom Hämoglobin zu den Mitochondrien der Muskelzelle. Dieser Sauerstoff wird bei der aeroben Atmung verwendet.
Andere Funktionen Andere Funktionen sind, dass es dem Blut aufgrund der Anwesenheit von Sauerstoff eine rote Farbe verleiht. Es trägt auch zum Stoffwechsel von Erythrozyten bei. Sie spielen auch die Rolle von physiologisch aktiven Kataboliten. Hämoglobin hilft auch bei der Aufrechterhaltung des pH-Wertes des Blutes.Eine seiner wichtigen Funktionen ist die Speicherung von Sauerstoff für die Muskelfunktionen. Es hilft auch bei anaeroben Bedingungen und Hunger. Es trägt auch zur Aufrechterhaltung der Körpertemperatur bei.

Was ist Hämoglobin?

Hämoglobin ist eine Proteinart, die in Erythrozyten vorkommt und eine Sauerstofftransportkapazität aufweist. Es hat eine tetramere Struktur und eine kugelförmige Form. Es besteht aus Häm und Globinkette. Häm besteht weiterhin aus Eisen und Protoporphyrin. Jede Alpha-Einheit besteht ferner aus 144 Resten, während jede Beta-Einheit ferner aus 146 Resten besteht. Die Schlüsselrolle des Hämoglobins besteht darin, Sauerstoff durch den Körper zu transportieren, wenn die Durchblutung stattfindet. Es hat mehr Affinität zu CO als zu Sauerstoff. Dies ist der Grund für den „stillen Tod“ der Personen, die in Räumen schlafen, wenn die Gasheizungen während der Nacht eingeschaltet bleiben. Es kann auch mit CO2, NO und Wasserstoffionen binden. Hämoglobin gibt dem Blut aufgrund der Anwesenheit von Sauerstoff eine charakteristische rote Farbe. Es spielt auch eine Rolle im Stoffwechsel der roten Blutkörperchen. Es hilft bei der Aufrechterhaltung des pH-Wertes von Blut. Sie sind aktive Kataboliten. In Kurzform wird Hämoglobin auch als Hb geschrieben. Der normale Hämoglobinbereich für Männer beträgt 13 bis 16 mg pro dl, während der normale Bereich für Frauen 12 bis 14 mg pro dl beträgt. Der Mangel an Hämoglobin wird als Anämie bezeichnet. Seine Sauerstoffbindungskurve ist vom Sigmoidtyp.

Was ist Myoglobin?

Myoglobin ist auch ein Protein, das in Muskelzellen gefunden wird, und es hat auch eine Sauerstofftransportkapazität. Es hat auch eine Kugelform, aber es ist ein monomeres Protein. Es enthält nur eine Polypeptidkette. Es enthält Eisen und vier Pyrrolringe, die über Methinbrücken verbunden sind. Es bindet fester und fester an Sauerstoff. Es hat keine Bindungsfähigkeit mit anderen Gasen. Seine Sauerstoffbindungskurve ist vom hyperbolischen Typ. In Kurzform wird es auch als Mb geschrieben. Sein Zentralatom ist ebenso wie Hämoglobin Eisen und der Ligand Sauerstoff. Das Besondere daran ist, dass es nicht nur an Sauerstoff bindet, sondern ihn auch speichern kann, was dem Körper bei Sauerstoffmangel hilft. Es nimmt Sauerstoff aus dem Hämoglobin auf und überträgt ihn in die Mitochondrien der Muskelzelle, wo er bei der aeroben Atmung eingesetzt wird. Es hilft auch dem Körper bei der Temperaturregulierung. Es hilft auch während des Hungerzustands.

Hauptunterschiede

  1. Hämoglobin ist ein sauerstoffbindendes Protein, das in Erythrozyten gefunden wird, während Myoglobin auch ein Protein ist, das die Fähigkeit hat, Sauerstoff zu transportieren, aber es wird in Muskeln gefunden.
  2. Hämoglobin hat eine tetramere Struktur, während Myoglobin eine monomere Struktur hat.
  3. Myoglobin kann auch Sauerstoff speichern, Hämoglobin jedoch nicht.
  4. Hämoglobin hat weitere Subtypen, deren wichtige Typen Hb A1, Hb A2 und Hb f sind. Myoglobin hat keine weiteren Subtypen.
  5. Hämoglobin hat zwei Alpha-Ketten und zwei Beta-Ketten, während Myoglobin eine einzelne Polypeptidkette hat.
  6. Hämoglobin hat auch eine Affinität für einige andere Gase wie CO, CO2 und NO usw. Während Myoglobin keine Affinität für andere Gase hat.

Fazit

Sowohl Hämoglobin als auch Myoglobin sind Proteine, die die Fähigkeit besitzen, Sauerstoff zu transportieren. Beide unterscheiden sich in ihrer Struktur und Funktion. Für Biologiestudenten ist es wichtig, diese Unterschiede zu kennen. In dem obigen Artikel haben wir gründlich über Hämoglobin und Myoglobin gelernt.