Inhalt

• Inhalt: Unterschied zwischen Alpha Helix und Beta Plissee
• Vergleichstabelle
• Was ist Alpha Helix?
• Was ist Beta-Plissee?
• Hauptunterschiede

Das Motiv befindet sich an der Sekundärstruktur von Proteinen und wird zum Standard als spiralförmige oder spiralförmige Bestätigung für die rechte Hand, die ihm die Unterscheidung einer Helix verleiht, daher allgemein als Alpha-Helix bekannt. Andererseits wird das Beta-Faltblatt, das auch als B-Blatt bezeichnet wird, als das Standardmotiv der charakteristischen Sekundärstruktur definiert, die in den Proteinen vorhanden ist.

Inhalt: Unterschied zwischen Alpha Helix und Beta Plissee

• Vergleichstabelle
• Was ist Alpha Helix?
• Was ist Beta-Plissee?
• Hauptunterschiede
• Video Erklärung

Vergleichstabelle

Grundlage der Unterscheidung	Alpha Helix	Beta-Plissee
Definition	Das Motiv befindet sich an der Sekundärstruktur von Proteinen und wird zum Standard als spiralförmige oder spiralförmige Bestätigung der rechten Hand, die ihm die Unterscheidung einer Helix verleiht.	Das Beta-Faltblatt, auch das B-Blatt genannt, wird als Standardmotiv der charakteristischen Sekundärstruktur definiert, die in den Proteinen vorhanden ist.
Aminosäuren	Die -R-Gruppen von Aminosäuren sind an der Außenfläche vorhanden.	Die -R-Gruppen sind auf der Außen- und Innenfläche der Folie vorhanden.
Verbindung	Die Wasserstoffbrückenbindungen werden innerhalb der Polypeptidkette zur Erzeugung helikaler Strukturen erzeugt.	Bestehen durch Verknüpfung von zwei oder mehr als zwei Beta-Strängen aus Wasserstoffbrückenbindungen.

Was ist Alpha Helix?

Das Motiv befindet sich an der Sekundärstruktur von Proteinen und wird zum Standard als spiralförmige oder spiralförmige Bestätigung für die rechte Hand, die ihm die Unterscheidung einer Helix verleiht, daher allgemein als Alpha-Helix bekannt. In der Struktur bezeichnet die N-H-Gruppe eine Wasserstoffbrücke zur C = O-Gruppe, die als Rückgrat der Aminosäuren bezeichnet wird und in vier Resten vor der Proteinsequenz vorhanden ist. Zwei wichtige Fortschritte bei der Demonstration der heutigen α-Helix waren: die richtige Bindungsgeometrie aufgrund der Beurteilung der Edelsteinstruktur von Aminosäuren und Peptiden und Paulings Erwartung planarer Peptidbindungen; und er gibt den Verdacht auf eine notwendige Anzahl von Ablagerungen pro Wendung der Helix auf. Die entscheidende Minute kam im Frühjahr 1948, als Pauling eine Wanze bekam und ins Bett ging. Erschöpft zeichnete er eine Polypeptidkette von im Allgemeinen richtigen Maßen auf ein Stück Papier und kollabierte es zu einer Helix, wobei er darauf achtete, die planaren Peptidbindungen aufrechtzuerhalten. Die Alpha-Helix ist die bekannteste Helix in der Natur. Es besteht aus einer gewickelten Polypeptidkette, in der sich die Seitenketten der Aminosäuren vom Zentrum aus nach außen erweitern, wodurch es seine Form beibehält. Sie kommen in einer Vielzahl von Proteinsorten vor, von globulären Proteinen wie Myoglobin bis hin zu Keratin, einem fadenförmigen Protein. Es kann sich entweder um eine privilegierte oder um eine linke Helix handeln. Es wurde jedoch gezeigt, dass die Alpha-Helix-Schleife unterstützt wird, da die Seitenketten keinen Konflikt verursachen. Diese Information gibt die Alpha-Helix-Stetigkeit an. Es gibt 3,6 aminokorrosive Ablagerungen für jede Umdrehung der Alpha-Helix-Locke.

Was ist Beta-Plissee?

Das Beta-Faltblatt, auch das B-Blatt genannt, wird als Standardmotiv der charakteristischen Sekundärstruktur definiert, die in den Proteinen vorhanden ist. Der Unterschied zu anderen Proteinen besteht darin, dass es aus Strängen besteht, die mit mindestens zwei oder drei der Wasserstoffatome in der Struktur verbunden sind, die die gefaltete Folie bilden. Ein β-Strang ist ein Polypeptidanker, der regelmäßig 3 bis 10 Aminosäuren lang ist, wobei die Wirbelsäule eine verbreiterte Anpassung aufweist. Die supramolekulare Beziehung von β-Faltblättern hat sich auf die Anordnung der Proteinsummen und Fibrillen ausgewirkt, die bei zahlreichen Erkrankungen des Menschen beobachtet wurden, insbesondere bei den Amyloidosen, beispielsweise bei der Alzheimer-Krankheit. Diese Struktur entsteht, wenn zwei Teile einer Polypeptidkette sich gegenseitig bedecken und eine Reihe von Wasserstoffbrückenbindungen bilden. Diese Handlung kann in einer parallelen Handlungsweise oder in einem gegen parallelen Plan gerichteten Zustand erfolgen. Parallel und gegen den gleichen Spielplan ergibt sich unmittelbar die Richtwirkung der Polypeptidkette. Eine dem Beta-Faltblatt entsprechende Struktur ist das α-Faltblatt. Diese Struktur ist enthusiastisch weniger ideal als das Beta-Faltblatt und in Proteinen wirklich beispiellos. Ein α-gefalteter Bogen wird durch die Anordnung seiner Carbonyl- und Aminogruppen beschrieben. Die Carbonylgruppen werden insgesamt in einer Überschrift eingestellt, während alle N-H-Ansammlungen auf die andere Weise eingestellt werden.

Hauptunterschiede

1. Das Motiv befindet sich an der Sekundärstruktur von Proteinen und wird zum Standard als spiralförmige oder spiralförmige Bestätigung für die rechte Hand, die ihm die Unterscheidung einer Helix verleiht, daher allgemein als Alpha-Helix bekannt. Andererseits wird das Beta-Faltblatt, das auch als B-Blatt bezeichnet wird, als das Standardmotiv der charakteristischen Sekundärstruktur definiert, die in den Proteinen vorhanden ist.
2. Die -R-Gruppen von Aminosäuren sind an der Außenfläche der Helix vorhanden, wohingegen die -R-Gruppen an der Außen- und Innenfläche der Folie vorhanden sind.
3. Die Alpha-Helix ist eine Polypeptidkette, die polgeformt und in einer federartigen Struktur gewickelt ist, die von Wasserstoffbrücken gehalten wird. Andererseits werden Beta-Faltblätter aus Beta-Fäden hergestellt, die entlang der Seite durch mindestens zwei Wasserstoffbrückenbindungen verbunden sind, die einen Rücken formen.
4. Eine Helix kann links (Beta) oder rechts sein, wobei die Alpha-Helix ständig rechts ist. Im Gegenteil, die Ketten sind nebeneinander aneinander gereiht und in Betafaltenlagen umgekehrt zueinander angeordnet.
5. Die Bildung der Alpha-Helix erfolgt so, dass die Wasserstoffbrücken innerhalb der Polypeptidkette zum Aufbau helikaler Strukturen entstehen. Andererseits existieren Beta-Faltblätter durch Verknüpfung von zwei oder mehr als zwei Beta-Strängen aus Wasserstoffbrückenbindungen.